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研究检查核糖体与分子伴侣的相互作用

2019-06-12 13:24:40 娱乐新闻175℃

  研究检查核糖体与分子伴侣的相互作用

  2009年11月24日

  两项新的研究以前所未有的细节揭示了核糖体如何与其他分子相互作用以组装新蛋白质并引导它们向生物细胞中的目的地前进。这些研究使用分子动力学柔性拟合(MDFF)来检测核糖体与两个主要分子伴侣的相互作用。 “美国国家科学院院刊”的第一项研究涉及核糖体与延伸因子(EF-Tu)之间的密切信号传导,这对成功组装生长蛋白质至关重要。

   第二篇,在期刊结构中,专注于一种名为SecY的膜蛋白,它有时会锁定在核糖体上,并将新形成的蛋白质导向其最终目的地.MDFF结合了来自两个可靠但有限的原子级信息来源的数据:X射线晶体学,可以提供单一类型分子的高分辨率图像,但仅限于静态的晶体结构;和低温电子显微镜(cryo-EM),它可以成像细胞中两个或多个分子的动态,真实的相互作用,但分辨率低.X射线晶体学的问题是分子,在这种情况下将核糖体从细胞环境中人工除去并“像沙丁鱼一样包装在一起”。伊利诺伊大学物理学教授Klaus Schulten说,他是论文和结构研究的首席研究员。这为研究人员提供了核糖体组分的非常详细的图像,但是当它遇到其他分子时没有提供关于它的行为的线索.Cryo-EM在细胞的自然栖息地提供了关于核糖体的大量信息,但是图片是不那么清脆。舒尔滕说,就像在场上操纵的足球运动员的模糊照片一样,低温EM给出了一个大致的轮廓,即在给定时间点分子或感兴趣的分子的三维快照。 “它就像一个云,为你提供体积,在这个体积内你可以找到系统所有电子的90%”。他说。云捕捉核糖体的作用,但需要计算来揭示化学细节。研究人员开始建立基于分子晶体结构的核糖体 - 蛋白质复合物的计算机化原子级模型,然后指导计算机使用这个信息“适合”在cryo-EM研究中看到的电子云结构。模拟跟踪了SecY研究中270万个原子的行为,使其成为“迄今为止发布的最大或最大的计算机模拟之一”。 Schulten说。在第一项研究中,研究人员能够检测到精确的分子操作,使核糖体和EF-Tu能够识别并与另一种分子转移RNA(tRNA)相互作用。这种相互作用是蛋白质成功组装的关键,因为核糖体及其合作伙伴必须识别携带正确氨基酸的tRNA,以便添加到正在增长的蛋白质链中。相关故事MUSC研究人员发现了一类抗癌药物的新机制研究人员工程师抗体样T细胞受体对抗致命病毒PARP抑制剂和免疫治疗的联合导致SCLC小鼠模型肿瘤消退由哥伦比亚大学的Joachim Frank领导的研究人员(他们也提供了低温EM数据)发现结构证据表明,当核糖体识别出正确的tRNA时,它会诱导EF-Tu形状的变化。 EF-Tu中的一个门打开,允许一系列化学相互作用,导致蛋白质中添加氨基酸。第二项研究提供了强有力的证据,证明当核糖体翻译膜蛋白或用于排泄的蛋白质时在蛋白质翻译开始后不久,它就与一个单一的SecY膜通道结合。通过将两个环状链插入核糖体的出口通道,SecY与核糖体结合。这种相互作用松开通常密封SecY通道的塞子。塞子移动通过膜通道使核糖体漏出正在生长的蛋白质。“我们模拟了一种(蛋白质)从核糖体转移到SecY通道中的过程,”James(JC)Gumbart说道,伊利诺伊州的博士后研究员和结构研究的第一作者。

  “因此我们发现即使这些环被插入(核糖体的)出口隧道中,它们也不会受到干扰,也不会进入一种新生蛋白质的出现方式。“Schulten指导贝克曼高级科学与技术研究所的理论和计算生物物理学小组。他说,他和他的同事开创了MDFF方法,并且得益于美国国立卫生研究院国家研究资源中心的支持,他们已经为超过160,000名用户免费提供软件。 Schulten说,晶体学家和那些做低温EM的人热情地接受MDFF,因为这个软件可以用来梳理其他模糊数据的难以捉摸的细节。在这些和其他即将进行的研究中,Schulten和他的同事正在使用计算机作为显微镜来更清楚地了解核糖体的动态,这可能是细胞最重要,最复杂的分子机器。来源:大学伊利诺伊州厄巴纳 - 香槟分校

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